Informator o studiach


UNIWERSYTET WARSZAWSKI

U.W. Wydział Chemii, ul. Pasteura 1, 02-093 Warszawa




16


Nazwa przedmiotu

Podstawy chemii biofizycznej


Nr / kod przedmiotu*


Semestr

6

Rodzaj zajęć

Wykład


Liczba godzin
 na semestr      na tydzień

30      2

Liczba punktów

2


Prowadzący:

Dr hab. Wojciech Dzwolak
Pokój: 332     Tel: 528     email: wdzwolak@chem.uw.edu.pl

Zakład dydaktyczny:


Zakład Dydaktyczny Chemii Fizycznej

Efekty kształcenia
i kompetencje:

Zaznajomienie się z fizykochemiczną interpretacją wybranych aspektów życia na jego molekularnym poziomie. Przyswojenie podstawowych pojęć i problemów biofizyki molekularnej oraz metod badania dynamiki białek, RNA, DNA i ich funkcjonalnych biologicznie kompleksów.

Opis przedmiotu:

Biomolekuły Zasada antropiczna. Osobliwości fizykochemiczne wody w kontekście stabilności i dynamiki struktur biologicznych. Czy możliwe jest życie bez wody? Konformacje białek i kwasów nukleinowych: α-helisa i β-kartka, β-helisa i α-kartka. Wiązania wodorowe w białkach i DNA, pary jonowe, „oddziaływania hydrofobowe”.

Biopuzzle Hierarchiczność struktur. Chiralność życia. Czy możliwe jest życie po drugiej stronie lustra? Na czym polega denaturacja białek? Przemiany konformacyjne w DNA (B-Z). Rola entropii rozpuszczalnika w procesie zwijania białek (the hydrophobic core model). Kooperatywność zwijania białek i ewolucja molekularna: molten globule states, chaperony, białkowe nanorurki- amyloidy i priony. Ścieżki przemian konformacyjnych i lejki zwijania (folding funnels). Ingerencja ewolucji molekularnej w „polymer science”. Choroby konformacyjne: Alzheimera, Parkinsona i inne. Ewolucja molekularna struktur białek i jej spektakularne osiągnięcia: extremofile. Oddziaływania białek i kwasów nukleinowych. Wirusy jako wielkie samoorganizujące się biopuzzle.

Biomaszyny Ruch i jego organizacja w skali nano. Fluorescencja i FRET. Elastyczne kompleksy białek: chaperony II, enzymy allosteryczne. Biomotorki, miozyna, aktyna, czyli molekularne mechanizmy skurczu mięsni. Mikroskopia TEM, AFM i MFM - rozciąganie pojedynczych cząsteczek. Biologiczne struktury inspiracją dla nowoczesnych nanomateriałów.

Wymagane podstawy:


Podstawy chemii. Pomocna także będzie elementarna znajomość spektroskopii molekularnej i biochemii.

Forma zaliczenia:

Zaliczenie na ocenę.

Uwagi:

-





Nadzór redakcyjny: Jadwiga Skupińska

Stronę oprac. Adam Myśliński